Переваривание белков в тонком кишечнике

Переваривание белков начинается в желудке под действием ферментов желудочного сока. За сутки его выделяется до 2,5 литров и он отличается от других пищеварительных соков сильно кислой реакцией, благодаря присутствию свободной соляной кислоты, секретируемой обкладочными клетками слизистой желудка.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

8.2. Переваривание белков

Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Оно сводится к ферментативному гидролитическому расщеплению белков пищи до аминокислот. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте имеет ряд особенностей:. В желудке основным ферментом, расщепляющим белки, является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента пепсиногена. При участииHClпроисходит частичный протеолиз пепсиногена и превращение его в активную форму пепсин.

При частичном протеолизе уменьшается молекулярная масса, изменяется структура фермента, обнажается его активный центр. Пепсин относится к эндопептидазам, разрывает в белках внутренние пептидные связи, образованные с участием остатков тирозина и фенилаланина.. Слизистая желудка имеет целый ряд защитных механизмов от агрессивного действия пепсина и соляной кислоты.

К ним относятся:. У детей процессы переваривания белков в желудке менее активны, чем у взрослых людей, так как снижена активность пепсина и продукция соляной кислоты. У грудных детей в желудке кроме пепсина в переваривании белков участвуют ферменты химозин фермент, створаживающий молоко , гастриксин оптимум рН , катепсины , а также протеазы грудного молока. В желудке происходит частичное переваривание белков до полипептидов. Дальнейшее переваривание белков осуществляется в тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и собственных ферментов слизистой оболочки кишечника.

К ферментам поджелудочной железы относятся трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидазы. Трипсин выделяется поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена, который активируется ферментом энтеропептидазой энтерокиназой , вырабатываемой слизистой кишечника.

Активация трипсиногена происходит путём частичного протеолиза с отщеплением 6 аминокислот и освобождением активного центра. В зоне связывания активного центра трипсина преобладают кислые аминокислоты глютаминовая, аспарагиновая , поэтому трипсин расщепляет в пищевых белках внутренние пептидные связи, образованные щелочными аминокислотами лизином и аргинином. Трипсин, в свою очередь, активирует в кишечнике другие протеолитические ферменты. Химотрипсин вырабатывается в неактивном состоянии в виде химотрипсиногена, активируется частичным протеолизом трипсином.

Химотрипсин относится к эндопептидазам, содержит в активном центре гидрофобные аминокислоты, расщепляет в белках связи, образованные СООН — группами ароматических аминокислот фенилаланин, тирозин. Эластаза образуется из проэластазы под действием трипсина путём частичного протеолиза.

В активном центре эластазы преобладают аминокислоты с разветвлённым радикалом, поэтому она расщепляет в белках внутренние пептидные связи, образованные глицином, не содержащим радикала.

Карбоксипептидазы относятся к экзопептидазам, отщепляют от белков концевые аминокислоты. К ферментам кишечника относятся аминопептидазы и дипептидазы. Аминопептидазы — экзопептидазы, отщепляютN-концевые аминокислоты. К аминопептидазам относится, в частности, лейцинаминопептидаза ЛАП. Дипептидазы кишечника расщепляют дипептиды. В тонком кишечнике происходит полное гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот, которые не обладают видовой специфичностью.

Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию. У детей снижена активность протеолитических ферментов слизистой кишечника и поджелудочной железы. Файловый архив студентов. Логин: Пароль: Забыли пароль? Email: Логин: Пароль: Принимаю пользовательское соглашение. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Добавил: student94 Опубликованный материал нарушает ваши авторские права?

Сообщите нам. Приволжский исследовательский медицинский университет бывш. Скачиваний: Зависимость активности ферментов от рН. Зависимость скорости ферментативных реакций от присутствия активаторов и ингибиторов. Введение в обмен веществ. Биохимия питания. Нарушение энергетического обмена. Окисление с участием оксидаз.

Окисление с участием оксигеназ. Пероксидазное окисление. Цикл трикарбоновых кислот цикл г. Особенности содержания и обмена гликозаминогликанов и протеогликанов у детей. Окисление жирных кислот. Декарбоксилирование аминокислот. Биохимия эритроцитов. Кининовая система крови. Физико-химические свойства крови. Особенности кислотно-основного состояния у детей.

Регуляция кальций — фосфорного обмена. Переваривание белков Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте имеет ряд особенностей: протеолитические ферменты выделяются в неактивном состоянии защитный механизм от переваривания тканевых белков ; их активирование происходит в просвете желудочно-кишечного тракта путём частичного протеолиза; протеазы желудочно—кишечного тракта отличаются субстратной специфичностью, могут относиться или к эндопептидам, или экзопептидазам.

К ним относятся: а выработка слизи основной её компонент протеогликаны ; б выделение пепсина в неактивном состоянии; У детей процессы переваривания белков в желудке менее активны, чем у взрослых людей, так как снижена активность пепсина и продукция соляной кислоты.

Соседние файлы в папке Молоко

Переваривание белков в тонком кишечнике.

В тонкий кишечник протеазы поступают из поджелудочной железы в виде проферментов трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз А и В, проэластазы. При частичном протеолизе проферментов от их молекулы отщепляется часть, маскирующая активный центр, и профермент превращается в активный фермент. Трипсиноген активируется энтерокиназой; образующийся трипсин сам способствует превращению новых молекул трипсиногена в трипсин. При активации трипсиногена происходит гидролиз одной пептидной связи. С N-конца молекулы отщепляется гексапептид так называемый ингибитор трипсина. Активный трипсин катализирует частичный гидролиз проферментов других кишечных протеаз.

В тонком кишечнике белки должны полностью расщепиться

В организме человека содержится примерно 15 кг белков. Количество свободных аминокислот составляет около 35 г. Ежесуточно в организме распадается до аминокислот почти г белков и столько же синтезируется. Основным источником аминокислот для человека являются пищевые белки. Суточная норма потребления белков составляет в среднем около г.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Оно сводится к ферментативному гидролитическому расщеплению белков пищи до аминокислот. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте имеет ряд особенностей:. В желудке основным ферментом, расщепляющим белки, является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента пепсиногена. При участииHClпроисходит частичный протеолиз пепсиногена и превращение его в активную форму пепсин. При частичном протеолизе уменьшается молекулярная масса, изменяется структура фермента, обнажается его активный центр. Пепсин относится к эндопептидазам, разрывает в белках внутренние пептидные связи, образованные с участием остатков тирозина и фенилаланина..

Переваривание белков в тонком кишечнике.

Переваривание белков в кишечнике

Сок поджелудочной железы содержит проферменты — трипсиноген , химотрипсиноген , прокарбоксипептидазы , проэластазу. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков. Они заканчивают переваривание белков. Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы — экзопептидазы.

Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонкой кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Трипсин и химотрипсин действуют на белки аналогично пепсину , разрывают другие внутренние пептидные связи ; оба фермента наиболее активны в слабощелочной среде рН 7,2—7,8.

.

Комментариев: 1

  1. vdv-ila:

    Светлана, согласна с вами на все 100%